Differential ruminal degradation of alfalfa proteins

D.Chen, M.D. Peel, K.C. Olson, B.C. Weimer, and D.B. DeWald
Page(s) 1065-1074  | doi:10.4141/CJPS08220 | Published by the Agricultural Institute of Canada

Full text (PDF 175 kb)    

Abstract: Alfalfa (Medicago sativa L.) has high crude protein that is rapidly and extensively degraded in the rumen. Our objective was to develop a protocol where individual proteins could be characterized for their ruminal degradation. Proteins from individual genotypes of three alfalfa cultivars were characterized using fluorescence 2D difference gel electrophoresis combined with MALDI-TOF mass spectrometry for protein identification. Twenty-six proteins were characterized, representing between 33 and 41% of the total protein among genotypes. Variation for protein degradation was observed among proteins after 45 and 120 min of incubation in the rumen of a Holstein steer (P < 0.001). After 45 min of ruminal incubation, nine proteins averaged 75% or more remaining, 12 had 50% or less remaining, and five were intermediate. After 120 min of ruminal incubation, four proteins averaged greater than 80%, seven between 80 and 50%, and 15 less than 50% remaining. Although all proteins were degraded over time, the rate and amount of degradation was dramatically different among them. The rate of digestion differed (P = 0.05) for 3 and 10 proteins among genotypes after 45 and 120 min, respectively. Individual proteins characterized ranged in mass from 41 to 0.29% of the total mass of protein characterized. Total content of those proteins that differed for rate of digestion ranged from 7 to 1%. The results demonstrate that individual proteins can be characterized for their ruminal degradation. The ability to separate proteins based ruminal degradation suggests there is potential to select for protein that degrades more slowly and possibly escapes the rumen.

Key words: Alfalfa, protein, rumen, digestion

Résumé: La luzerne (Medicago sativa L.) contient beaucoup de protéines brutes qui se dégradent vite et de façon importante dans le rumen. Les auteurs voulaient élaborer un protocole qui leur permettrait de caractériser les protéines selon leur dégradation dans le rumen. Dans ce but, ils ont caractérisé les protéines du génotype de trois cultivars de luzerne d’après les différences de fluorescence obtenues par électrophorèse bidimensionnelle couplée à la spectrométrie de masse MALDI-TOF pour l’identification des protéines. Vingt-six protéines ont ainsi été caractérisées et représentaient entre 33 et 41 % de la totalité des protéines des génotypes. Une variation dans la dégradation des protéines a été observée au bout de 45 à 120 minutes d’incubation dans le rumen d’un bouvillon Holstein (P < 0,001). Après 45 minutes, en moyenne 75 % ou plus de la masse de neuf protéines n’était pas dégradée, 50 % ou moins de la masse de 12 protéines n’était pas dégradée et cinq protéines se situaient entre les deux. Après 120 minutes, quatre protéines gardaient plus de 80 % de leur masse, sept en gardait de 80 à 50 %, et 15 avaient moins de 50 % de leur masse intacte. Bien que toutes les protéines finissent par être dégradées, la rapidité et l’importance de la dégradation varie considérablement. Trois à dix protéines des génotypes présentaient un taux de digestion différent (P = 0,05) après 45 et 120 minutes, respectivement. La masse des différentes protéines représentait 41 % à 0,29 % de la masse totale des protéines caractérisées. La concentration de protéines dont le taux de digestion varie s’établit entre 7 et 1 %. Ces résultats montrent qu’on pourrait caractériser les protéines en fonction de leur dégradation dans le rumen. Le fait qu’on puisse distinguer les protéines selon leur dégradation dans le rumen laisse croire qu’on pourrait sélectionner des protéines qui se dégradent plus lentement et pourraient éventuellement échapper à l’action du rumen.

Mots clés : Luzerne, protéine, rumen, digestion

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